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A continuación, y es aquí donde reside la controversia, insertan la hélice alfa amino-terminal en la bicapa y posteriormente oligomerizan, formando poros cuyo número exacto de subunidades aún está por concretar. Sin embargo, si se puede decir que en primer lugar las actinoporinas se unen a la membrana mediante el reconocimiento específico de moléculas de esfingomielina. Su mecanismo de acción es posiblemente el aspecto que causa más controversia entre aquellos que se dedican a este campo. También se caracterizan, en general, por carecer de residuos de cisteína y tener un punto isoeléctrico básico, salvo raras excepciones, como la actinoporina de Sagartia rosea, cuyo punto isoeléctrico es ácido. Su estructura tridimensional hidrosoluble consiste en una proteína globular monmérica constituida por un sandwich beta flanqueado por dos hélices alfa, una de las cuales, que se encuentra en el amino-terminal de la proteína, es la encargada de penetrar la membrana. Son proteínas monoméricas de bajo peso molecular 20kDa, que corresponde aproximadamente a 175 aminoácidos) Monómero de Sticholysina II, una de las actinoporinas producidas por la anémona Stichodactyla helianthus.

Anemona actinia